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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Oriental. |
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Data corrente: |
29/04/2015 |
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Data da última atualização: |
31/05/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
MONTEIRO, S. do N.; MARTORANO, L. G.; LUCAS, R. C.; FERNANDES, P. C. C.; CASTRO, V. C. G. de. |
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Afiliação: |
Samanta do Nascimento Monteiro, GRADUANDA UFRA; LUCIETA GUERREIRO MARTORANO, CPATU; Ronaldo Carlos Lucas, CENA/USP; PAULO CAMPOS CHRISTO FERNANDES, CPAC; Vinícius Costa Gomes de Castro, GRADUANDO UFRA. |
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Título: |
Metodologia de estimativa do consumo e digestibilidade em ruminantes usando marcadores nalcano e dióxido de titânio. |
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Ano de publicação: |
2015 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO AMAZÔNICO DE AGRÁRIAS, 7., 2015, Belém, PA. Segurança alimentar: diretrizes para Amazônia. Belém, PA: UFRA, 2015. |
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Descrição Física: |
1 CD-ROM. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
VII ENAAg. |
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Conteúdo: |
Em estudos de metábolismo animal, o consumo e a digestibilídade, são importantes parâmetros para a avaliação do componente nutricional e comportamental, contudo, a obtenção de informações diretas, de forma desejada, são prejudicadas por técnicas de coleta excessivamente laboriosas, e custosas, como a coleta total de fezes. Existem diversos traçadores de consumo e digestibilidade, classificados entre: interno e externo. O desenvolvimento de metodologias utilizando n-Alcano e Dióxido de Titânio, apontam estes como os marcadores mais utilizados. Fez-se um levantamento bibliográfico de artigos disponíveis em bases nacionais e internacionais, que adotaram metodologias utilizadas na Rede PECUS-PC7 ?Dinâmica de gases de efeito estufa em sistemas de produção pecuária do Bioma Amazônia?. Na Unidade de Pesquisa Animal Senador Álvaro Adolpho, localizada na cidade de Belém, Embrapa Amazônia Oriental. O elemento traçador empregado para a determinação da digestibilidade e do consumo animal foram, o n-Alcano, e o Dióxido de Titânio, o procedimento utilizado para fazer a amostragem das fezes, foi de coleta direta do reto, respeitando os mesmos horários da introdução das capsulas no rúmen dos animais. A partir do levantamento de publicações nas bases de dados disponíveis foi possível contabilizar 581 trabalhos realizados entre 2000 e 2014, confirmam a utilização de maneira mais ativa, dos marcadores internos (n-Alcano) e externos (dióxido de titânio) para avaliar consumo e digestibilidade, via mensuração fecal. MenosEm estudos de metábolismo animal, o consumo e a digestibilídade, são importantes parâmetros para a avaliação do componente nutricional e comportamental, contudo, a obtenção de informações diretas, de forma desejada, são prejudicadas por técnicas de coleta excessivamente laboriosas, e custosas, como a coleta total de fezes. Existem diversos traçadores de consumo e digestibilidade, classificados entre: interno e externo. O desenvolvimento de metodologias utilizando n-Alcano e Dióxido de Titânio, apontam estes como os marcadores mais utilizados. Fez-se um levantamento bibliográfico de artigos disponíveis em bases nacionais e internacionais, que adotaram metodologias utilizadas na Rede PECUS-PC7 ?Dinâmica de gases de efeito estufa em sistemas de produção pecuária do Bioma Amazônia?. Na Unidade de Pesquisa Animal Senador Álvaro Adolpho, localizada na cidade de Belém, Embrapa Amazônia Oriental. O elemento traçador empregado para a determinação da digestibilidade e do consumo animal foram, o n-Alcano, e o Dióxido de Titânio, o procedimento utilizado para fazer a amostragem das fezes, foi de coleta direta do reto, respeitando os mesmos horários da introdução das capsulas no rúmen dos animais. A partir do levantamento de publicações nas bases de dados disponíveis foi possível contabilizar 581 trabalhos realizados entre 2000 e 2014, confirmam a utilização de maneira mais ativa, dos marcadores internos (n-Alcano) e externos (dióxido de titânio) para avaliar consumo e digestibilidade, v... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Avaliação de dieta; Resíduo intestinal; Taxa de passagem. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/123141/1/0509.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Amazônia Oriental (CPATU) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
26/11/2009 |
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Data da última atualização: |
15/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
JARDINE, J. G.; NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. R. de; MAZONI, I.; MANCINI, A.; SALIM, J. A.; NESHICH, G. |
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Afiliação: |
JOSE GILBERTO JARDINE, CNPTIA; IZABELLA AGOSTINHO PENA NESHICH, Estagiária/CNPTIA; FABIO ROGERIO DE MORAES, Bolsista/CNPTIA; IVAN MAZONI, CNPTIA; ADAUTO LUIZ MANCINI, CNPTIA; JOSÉ AUGUSTO SALIM, Estagiário/CNPTIA; GORAN NESHICH, CNPTIA. |
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Título: |
Generation of lipase B mutants with increased surface hydrophobicity in order to improve biodiesel catalysis. |
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Ano de publicação: |
2009 |
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Fonte/Imprenta: |
In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. |
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Páginas: |
Não paginado. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
X-Meeting 2009. |
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Conteúdo: |
Biodiesel is a mixture of mono-alkyl esters of long-chain fatty acids and is considered to be a promise as an alternative fuel considering its favorable properties. The industrial production of biodiesel is generally based on transesterification of vegetal oils, in the presence of non-selective inorganic base or acid catalysts. It has been used for decades, but associated problems such as removal of catalysts, excessive energy requirements and the difficulties for purification of glycerol, still have not been solved. An alternative for the high cost to produce Biodiesel is based on enzymatic processes using Lipases as biocatalysts, a methodology that is undergoing a rapid development in accordance with the world demand for clean and selective processes. The use of Lipases as biocatalysts allows easy recovery of glycerol without purification or chemical waste production. Nevertheless, the yield of the process is lower than the one which uses inorganic catalysts. In order to create enzymes more suitable for this procedure, we hypothesized that a Lipase with a more hydrophobic surface would interact better with the substrate in the conversion of oil to biodiesel in a solvent-free system, generating a higher production compared to normal Lipases. Thus, we used the structure of Lipase Novozyme 435 from Candida Antarctica (PDB: 1TCB), which is widely used for this purpose and studied the accessibility to solvent, contact patterns and hydrophobicity of structure. We aimed to identify surface hydrophilic aminoacids which do not neighbor catalytic site nor do they influence important structural features. This enabled us to create mutant proteins with more surface Hydrophobicity. First, using Blue Star STING, we selected hydrophilic aminoacids which are located at surface with high solvent exposure (more than 40% of their total areas) and without contacts with other residues. The selected aminoacids were: Ser5, Thr244 and Arg309 which have, respectively, 111.8, 141.38 and 167.82 °A2 of exposed area at surface. We replaced these hydrophilic aminoacids by hydrophobic ones which have similar total area. The Serine 5 was substituted by an Alanine, the Threonine 244 by a Valine and the Arginine 309 by a Methionine. Finally, we created four modeled mutants using Modeller: the LIP1, which has the Ser5Ala mutation; the LIP2 with the Thr244Val mutation; LIP3, with Arg309Met; and LIP4 with the three mutations together: Ser5Ala, Thr244Val and Arg309Met. Models were validated with Ramanchandran plot analysis and ProSA web. We used the program SurfV to calculate solvent accessibility of the aminoacids, and calculated the Surface Hydrophobicity Index (SHI) with our new (unpublished) methodology using Perl scripts and MySQL. Java Protein Dossier was used to get contacts data and perform select procedure based on multiple selection conditions. We found that these mutations have no consequence on the internal contacts pattern of Lipase and we predict that probably they will not have an influence on catalytic site. Analysis of HSI revealed that the LIP4 mutant had the highest Hydrophobicity on surface (SHI: 0.839) compared to the other mutants and the wild type 1TCB (SHI: 0.712). We suggest LIP4 mutant as a good candidate for experimental test. In addition, the ratio of volume to surface (in A° ) is similar between mutants and wild type, showing there are no significant alterations in volume and total area of protein. Considering the percentage of surface occupied by each group of aminoacids, the LIP4 mutant has 47.4% of surface occupied by hydrophobic aminoacids, and wild type (1TCB) has 43.2%. Hence, we suggest using LIP4 mutant as biocatalyst for Biodiesel production and we expect that it will have a higher efficiency than the wild type. MenosBiodiesel is a mixture of mono-alkyl esters of long-chain fatty acids and is considered to be a promise as an alternative fuel considering its favorable properties. The industrial production of biodiesel is generally based on transesterification of vegetal oils, in the presence of non-selective inorganic base or acid catalysts. It has been used for decades, but associated problems such as removal of catalysts, excessive energy requirements and the difficulties for purification of glycerol, still have not been solved. An alternative for the high cost to produce Biodiesel is based on enzymatic processes using Lipases as biocatalysts, a methodology that is undergoing a rapid development in accordance with the world demand for clean and selective processes. The use of Lipases as biocatalysts allows easy recovery of glycerol without purification or chemical waste production. Nevertheless, the yield of the process is lower than the one which uses inorganic catalysts. In order to create enzymes more suitable for this procedure, we hypothesized that a Lipase with a more hydrophobic surface would interact better with the substrate in the conversion of oil to biodiesel in a solvent-free system, generating a higher production compared to normal Lipases. Thus, we used the structure of Lipase Novozyme 435 from Candida Antarctica (PDB: 1TCB), which is widely used for this purpose and studied the accessibility to solvent, contact patterns and hydrophobicity of structure. We aimed to identi... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Catálise de biodiesel; Hidrofobicidade; Modeller; Mutantes de lipase B. |
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Thesaurus NAL: |
Biodiesel; Hydrophobicity; Mutants. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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300 $aNão paginado.
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520 $aBiodiesel is a mixture of mono-alkyl esters of long-chain fatty acids and is considered to be a promise as an alternative fuel considering its favorable properties. The industrial production of biodiesel is generally based on transesterification of vegetal oils, in the presence of non-selective inorganic base or acid catalysts. It has been used for decades, but associated problems such as removal of catalysts, excessive energy requirements and the difficulties for purification of glycerol, still have not been solved. An alternative for the high cost to produce Biodiesel is based on enzymatic processes using Lipases as biocatalysts, a methodology that is undergoing a rapid development in accordance with the world demand for clean and selective processes. The use of Lipases as biocatalysts allows easy recovery of glycerol without purification or chemical waste production. Nevertheless, the yield of the process is lower than the one which uses inorganic catalysts. In order to create enzymes more suitable for this procedure, we hypothesized that a Lipase with a more hydrophobic surface would interact better with the substrate in the conversion of oil to biodiesel in a solvent-free system, generating a higher production compared to normal Lipases. Thus, we used the structure of Lipase Novozyme 435 from Candida Antarctica (PDB: 1TCB), which is widely used for this purpose and studied the accessibility to solvent, contact patterns and hydrophobicity of structure. We aimed to identify surface hydrophilic aminoacids which do not neighbor catalytic site nor do they influence important structural features. This enabled us to create mutant proteins with more surface Hydrophobicity. First, using Blue Star STING, we selected hydrophilic aminoacids which are located at surface with high solvent exposure (more than 40% of their total areas) and without contacts with other residues. The selected aminoacids were: Ser5, Thr244 and Arg309 which have, respectively, 111.8, 141.38 and 167.82 °A2 of exposed area at surface. We replaced these hydrophilic aminoacids by hydrophobic ones which have similar total area. The Serine 5 was substituted by an Alanine, the Threonine 244 by a Valine and the Arginine 309 by a Methionine. Finally, we created four modeled mutants using Modeller: the LIP1, which has the Ser5Ala mutation; the LIP2 with the Thr244Val mutation; LIP3, with Arg309Met; and LIP4 with the three mutations together: Ser5Ala, Thr244Val and Arg309Met. Models were validated with Ramanchandran plot analysis and ProSA web. We used the program SurfV to calculate solvent accessibility of the aminoacids, and calculated the Surface Hydrophobicity Index (SHI) with our new (unpublished) methodology using Perl scripts and MySQL. Java Protein Dossier was used to get contacts data and perform select procedure based on multiple selection conditions. We found that these mutations have no consequence on the internal contacts pattern of Lipase and we predict that probably they will not have an influence on catalytic site. Analysis of HSI revealed that the LIP4 mutant had the highest Hydrophobicity on surface (SHI: 0.839) compared to the other mutants and the wild type 1TCB (SHI: 0.712). We suggest LIP4 mutant as a good candidate for experimental test. In addition, the ratio of volume to surface (in A° ) is similar between mutants and wild type, showing there are no significant alterations in volume and total area of protein. Considering the percentage of surface occupied by each group of aminoacids, the LIP4 mutant has 47.4% of surface occupied by hydrophobic aminoacids, and wild type (1TCB) has 43.2%. Hence, we suggest using LIP4 mutant as biocatalyst for Biodiesel production and we expect that it will have a higher efficiency than the wild type.
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Esconder MarcMostrar Marc Completo |
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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